Wissenschaftler aus Dresden, Boston und Saarbrücken haben in einer gemeinsamen Studie herausgefunden, wie spezielle Proteine des Darmbakteriums Escherichia Coli die Form der Zelle erkennen können. Diese Arbeit kann helfen, den Zellteilungsmechanismus in Escherichia Coli besser zu verstehen.

In Escherichia coli wird die Zellteilung wesentlich von den sogenannten FtsZ-Proteinen durchgeführt. Bevor es zur Teilung kommt, sammeln sich diese in der Zellmitte und bilden den Z-Ring, der die Mutterzelle in zwei Hälften teilt und die beiden zukünftigen Tochterzellen abschnürt. Aber woher wissen diese speziellen Strukturproteine, dass sie sich während Zellteilung in der Mitte ansiedeln sollen? Ihre Lokalisierung wird durch eine weitere Familie von Proteinen reguliert, durch die sogenannten Min-Proteine. Diese oszillieren zwischen den beiden Enden des stäbchenförmigen Bakteriums hin und her und konzentrieren sich dabei an den beiden Polkappen der Zelle, wohingegen die Zellmitte weitestgehend frei bleibt. Da die Min-Proteine FtsZ-Proteine blockieren, kann sich der Z-Ring nur in der Mitte der Mutterzelle ausbilden.
Um das räumliche und zeitliche Verhalten der Min-Proteine genauer zu studieren, haben Wissenschaftler des Biotechnologischen Zentrum der Technischen Universität Dresden (BIOTEC) der Arbeitsgruppe von Professorin Petra Schwille eine künstliche Membranumgebung geschaffen, mit der die Proteine wechselwirken können. Unter Zugabe von Energie in Form von Adenosintriphosphat (ATP), dem Energieträger aller biologischen Zellen, bildeten die Min-Proteine ebene Wellen aus, die sich über den künstlichen Membranteppich ausbreiten. In einer Kooperation mit dem Institut für Integrative Nanowissenschaften des Leibniz-Instituts für Festkörper- und Werkstoffforschung Dresden wurde das Ausbreitungsverhalten der Min-Protein-Wellen eingehender studiert, indem die künstlichen Membranen durch Gold-Mikrostrukturen in spezifische geometrische Formen gebracht wurden.
„Bei unseren Messungen mit Min-Proteinen auf geometrisch geformten Membranen konnten wir beobachten, dass sich die ausbreitenden Wellen an der vorgegebenen Struktur ausrichten und offenbar somit die Geometrie quasi spüren können“, erläutert Jakob Schweizer, der mit diesem Thema im Fachbereich Physik an der TU Dresden promoviert. “So haben wir zum Beispiel beobachtet, dass in rechteckigen Membranstrukturen die Wellen immer entlang der Diagonalen verlaufen, und in gekrümmten Formen können wir die Wellen sogar um die Ecke lenken.“ Die Arbeit, die diese Woche im Journal Proceedings of the National Academy of Sciences USA veröffentlicht wurde, ist die erfolgreiche Fortführung des Projekts von Dr. Martin Loose, Dr. Walter Seipp-Preisträger der TU Dresden 2011, der gegenwärtig an der Harvard Medical School forscht.

Bei den Min-Protein-Wellen handelt es sich wie bei vielen chemischen Wellen um ein Reaktions-Diffusions-System. Deren theoretische Erforschung hat in Dresden lange Tradition. Co-Autor Prof. Karsten Kruse von der Universität Saarbrücken hat sich bereits am Max-Planck-Institut für Physik Komplexer Systeme mit solchen Phänomenen beschäftigt. Die von seiner Arbeitsgruppe durchgeführten numerischen Simulationen der Min-Protein-Wellen in den geometrischen Membranstrukturen konnten nicht nur die experimentellen Arbeiten der Dresdner Wissenschaftler korrekt vorhersagen, sondern damit auch theoretische Modelle aus der früheren Studie bestätigen.

Weil die Messungen nicht in der biologischen Zelle, sondern in einer künstlichen Membranumgebung durchgeführt wurden, ist diese Arbeit dem Bereich Synthetische Biologie zuzuordnen, der in den letzten Jahren immer mehr Bedeutung für die biologische Grundlagenforschung erlangt hat. „Diese Studie zeigt, dass die Ansätze der synthetischen Biologie viel versprechend sind“, sagt Professorin Petra Schwille. “Es ist in der Tat möglich, zelluläre Prozesse im Reagenzglas nachzubilden und dabei auch noch grundlegende Phänomene zu entdecken, die uns bei der Beobachtung sehr viel komplexerer biologischer Zellen verschlossen bleiben.“ Petra Schwille, bisher Professorin am BIOTEC, ist seit Mai Direktorin am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried. Mit ihren Mitarbeitern setzt sie dort die Erforschung der Min-Proteine und der synthetischen Biologie fort.


Den Artikel finden Sie unter:

http://www.tu-dresden.de/aktuelles/news/escheriacoli/newsarticle_view

Quelle: Technische Universität Dresden (09/2012)


Die Studie ist zu finden:
www.pnas.org/cgi/doi/10.1073/pnas.1206953109